Изоферментный профиль аденозиндезаминазы в аденокарциноме молочной железы

  • М. А. Барсукова Донецкий национальный медицинский университет им. М. Горького
  • Е. В. Хомутов Донецкий национальный медицинский университет им. М. Горького
  • Л. С. Дмитриев Донецкий национальный медицинский университет им. М. Горького
  • Е. Д. Якубенко Донецкий национальный медицинский университет им. М. Горького
  • И. И. Зинкович Донецкий национальный медицинский университет им. М. Горького

Аннотация

Резюме: Изменение активности АДА сопряжено со многими патологическими процессами, в том числе с малигнизацией. В организме человека функционируют и проявляют плейотропные свойства две изоформы АДА: АДА1 и АДА2.


Целью работы является исследование особенностей распределения активности изоферментов АДА в аденокарциноме молочной железы и смежной с ней тканью.


Материалы и методы. Материалом послужили биоптаты аденокарциномы молочной железы и смежной с ней ткани (TxNxMx). Исследуемые изоферменты выделяли методом гель-фильтрации, ферментативную активность определяли спектрофотометрически.


Результаты.  Обнаруженная в узлах аденокарциномы высокая активность АДА обусловлена гиперэкспрессией обоих ее изоферментов.  Так, активности АДА1 и АДА2 в опухолевых узлах в среднем превышают таковые в смежной ткани в 2,1 и 2,2 раза, соответственно. Установлено, что в обеих группах изученных образцов (опухолевый узел и смежная с ним ткань) преобладает экспрессия АДА1. В биоптатах смежной ткани в среднем ее активность в 5,5 раз превышает соответствующий показатель для АДА2. В узлах опухолевой ткани активность АДА1 в среднем выше активности АДА2 в 4,9 раза.


Заключение. Показанная нами высокая активность обоих изоферментов АДА является характерной для озлокачествленной железистой ткани. Показатель соотношения активностей изоферментов АДА1 и АДА2 сохраняется на одном уровне как в опухолевом узле, так в смежных с ним тканях, не имеющих признаков злокачественной трансформации.

Литература

1. Liu H., Xia Y. Beneficial and detrimental role of adenosine signaling in diseases and therapy. Journal of Applied Physiology. 2015;119(10):1173-1182.
https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4839494/
doi: 10.1152/japplphysiol.00350.2015

2. Lizuka H, Koizumi H, Kamikagi K, et al. Two forms of adenosine deaminase in pig epidermis. J Dermatol 1981;18:91e95.
http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/j.1346-8138.1981.tb02573.x/full
doi: 10.1111/j.1346-8138.1981.tb02573.x

3. Gakis C. Adenosine deaminase (ADA) isoenzymes ADA1 and ADA2: diagnostic and biological role. EurRespir J 1996;9:623– 4.
http://citeseerx.ist.psu.edu/viewdoc/download?doi=10.1.1.832.5171&rep=rep1&type=pdf
doi: 10.1183/09031936.96.09040632

4. Spychala J. Tumor-promoting functions of adenosine. PharmacolTher. 2000 Aug-Sep;87(2-3):161-73.
https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11007998
doi: 10.1016/S0163-7258(00)00053-X

5. Zavialov AV, Gracia E, Glaichenhaus N, Franco R, Zavialov AV, Lauvau G. Human adenosine deaminase 2 induces differentiation of monocytes into macrophages and stimulates proliferation of T helper cells and macrophages. J Leukoc Biol. 2010 Aug;88(2):279-90
https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/20453107
doi: 10.1189/jlb.1109764

6. Lu J, Grenache DG. Development of a rapid, microplate-based kinetic assay for measuring adenosine deaminase activity in body fluids.ClinChimActa. 2012 Oct9;413(19-20):1637-40.
https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/22579767
doi: 10.1016/j.cca.2012.05.001

7. Aghaei M., Karami-Tehrani F., Salami S., Atri M.. Diagnostic value of adenosine deaminase activity in benign and malignant breast tumors // Archives of Medical Research. 2010. №41(1). С.14-8
doi: 10.1016/j.arcmed.2009.10.012

8. Chen Y, Wang H, Lin W, Shuai P. ADAR1 overexpression is associated with cervical cancer progression and angiogenesis. DiagnPathol. 2017 Jan 21;12(1):12. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC5251241/
doi: 10.1186/s13000-017-0600-0

9. Kelgandre DC, Pathak J, Patel S, Ingale P, Swain N. Adenosine Deaminase – a Novel Diagnostic and Prognostic Biomarker for Oral Squamous Cell Carcinoma. Asian Pac J Cancer Prev. 2016;17(4):1865-8.
https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/27221867

10. Шатова О.П., Борзенко Б.Г., Зинкович И.И. и др. Лактатдегидрогеназная, аденозиндезаминазная и тимидинфосфорилазная активности крови и тканей при опухолях молочной железы. Укр. Бiохм. Журнал. – 2009. – Т. 81, № 4. – С. 88–93.

11. Дьякова М.Е., Журавлев В.Ю., Эсмедляева Д.С., Перова Т.Л. Ферменты пуринового метаболизма в иммунопатогенезе фиброзно-кавернозноготуберкулезалегких. Медицинская иммунология, 2016. Т. 18, № 1. С. 85-90.
https://cyberleninka.ru/article/n/fermenty-purinovogo-metabolizma-v-immunopatogeneze-fibrozno-kavernoznogo-tuberkuleza-legkih
doi: 10.15789/1563-0625-2016-1-85-90
Опубликована
2017-11-29
Как цитировать
БАРСУКОВА, М. А. et al. Изоферментный профиль аденозиндезаминазы в аденокарциноме молочной железы. Новообразование, [S.l.], v. 9, n. 3, p. 186 - 189, ноя. 2017. ISSN 2521-117X. Доступно на: <http://donetsk-onco.com/neoplasm/index.php/Neoplasm/article/view/221>. Дата доступа: 23 фев. 2018 doi: https://doi.org/10.26435/neoplasm.v9i3.221.
Раздел
Оригинальные статьи

Наиболее читаемые статьи этого автора (авторов)

Особенность: этот модуль требует, что бы был включен хотя бы один модуль статистики/отчетов. Если ваши модули статистики возвращают больше одной метрики, то пожалуйста также выберите главную метрику на странице настроек сайта администратором и/или на страницах настройки управляющего журналом.